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Text File  |  1995-03-04  |  3.3 KB  |  68 lines
  1. ********************************************************
  2. * Glycosyl hydrolases family 9 active sites signatures *
  3. ********************************************************
  4.  
  5. The microbial degradation  of cellulose and  xylans requires  several types of
  6. enzymes such as endoglucanases (EC 3.2.1.4),  cellobiohydrolases (EC 3.2.1.91)
  7. (exoglucanases), or xylanases (EC 3.2.1.8) [1,2].  Fungi and bacteria produces
  8. a spectrum of cellulolytic  enzymes (cellulases)  and  xylanases which, on the
  9. basis of sequence similarities,  can be classified into families. One of these
  10. families is known as the cellulase family E [3] or as  the glycosyl hydrolases
  11. family 9 [4].   The enzymes which are currently known to belong to this family
  12. are listed below.
  13.  
  14.  - Butyrivibrio fibrisolvens cellodextrinase 1 (ced1).
  15.  - Cellulomonas fimi endoglucanases B (cenB) and C (cenC).
  16.  - Clostridium cellulovorans endoglucanase C (engC).
  17.  - Clostridium stercoararium endoglucanase Z (avicelase I) (celZ).
  18.  - Clostridium thermocellum endoglucanases D (celD) and F (celF).
  19.  - Fibrobacter succinogenes endoglucanase A (endA).
  20.  - Pseudomonas fluorescens endoglucanase A (celA).
  21.  - Streptomyces reticuli endoglucanase 1 (cel1).
  22.  - Thermomonospora fusca endoglucanase E-4 (celD).
  23.  
  24.  - Dictyostelium discoideum  spore  germination  specific endoglucanase 270-6.
  25.    This slime mold enzyme may digest the spore cell wall  during  germination,
  26.    to release the enclosed amoeba.
  27.  - Endoglucanases from plants such as Avocado or French bean.  In  plants this
  28.    enzyme may be involved the fruit ripening process.
  29.  
  30. Two of the most conserved  regions in these enzymes  are centered on conserved
  31. residues which have been shown [5,6], in the endoglucanase D from Cellulomonas
  32. thermocellum, to be important  for the catalytic activity.  The  first  region
  33. contains  an  active  site  histidine  and  the  second  region  contains  two
  34. catalytically important residues: an aspartate and a glutamate.  We  have used
  35. both regions as signature patterns.
  36.  
  37. -Consensus pattern: [STV]-x-[LIVMFY]-[STV]-x(2)-G-x-[NKR]-x(4)-[PLIVM]-H-x-R
  38.                     [H is an active site residue]
  39. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  40.  for Cellulomonas fimi cenC and Streptomyces reticuli cel1.
  41. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  42.  
  43. -Consensus pattern: [FYW]-x-D-x(4)-[FYW]-x(3)-E-x-[STA]-x(3)-N-[STA]
  44.                     [D and E are active site residues]
  45. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  46.  for Fibrobacter succinogenes endA whose sequence seems to be incorrect.
  47. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  48.  
  49. -Expert(s) to contact by email: Beguin P.
  50.                                 phycel@pasteur.bitnet
  51.                                 Henrissat B.
  52.                                 bernie@cermav.grenet.fr
  53.  
  54. -Last update: June 1994 / Text revised.
  55.  
  56. [ 1] Beguin P.
  57.      Annu. Rev. Microbiol. 44:219-248(1990).
  58. [ 2] Gilkes N.R., Henrissat B., Kilburn D.G., Miller R.C. Jr., Warren R.A.J.
  59.      Microbiol. Rev. 55:303-315(1991).
  60. [ 3] Henrissat B., Claeyssens M., Tomme P., Lemesle L., Mornon J.P.
  61.      Gene 81:83-95(1991).
  62. [ 4] Henrissat B.
  63.      Biochem. J. 280:309-316(1991).
  64. [ 5] Tomme P., Chauvaux S., Beguin P., Millet J., Aubert J.-P., Claeyssens M.
  65.      J. Biol. Chem. 266:10313-10318(1991).
  66. [ 6] Tomme P., van Beeumen J., Claeyssens M.
  67.      Biochem. J. 285:319-324(1992).
  68.